Platus ir geras biochemijos konspektas

Hemoglobinas: 1. tai heterooligomeras, nes sudarytas iš skirtingų rūšių subvienetų, kai tuo tarpu mioglobinas, turi tik vieną subvienetą.  2. Hemoglobinas turi net 4 hemo grupes, todėl gali prisijungti 4 deguonies molekules. 3. Hemoglobino baltyminė dalis- globinas: - sudarytas iš keturių polipeptidinių grandinių, kurios yra nevienodos ir žymimos raidėmis α, β, γ, δ, ε.  - HbA1 dvi globino grandinės vadinamos α  turi po 141 aminorūgščių liekanas,        - dvi  grandinės β- turi po 146 aminorūgščių liekanas. - Taigi iš viso globiną sudaro 574 aminorūgštys.  - Alfa ir beta grandinės  N- gale turi valiną, o C- gale argininą (α- grandinės ) ir histidiną (β- grandinė ). - Visose grandinėse priešpaskutinę vietą užima tirozinas. - Alfa ir beta grandinės turi įvairaus ilgio spiralizuotas vietas (segmentus) maždaug  iš 12-20 aminorūgščių liekanų.  - Šie segmentai(kaip ir mioglobine)  nuo N- galo žymimi didžiosiomis raidėmis ( nuo A iki H ). α- grandinėje yra 7, o β- grandinėje yra 8 spiralizuotos vietos.  - Tarp šių spiralizuotų dalių yra nespiralizuotos t.y posūkio kampai, jie tada žymimi atitinkamai kurias spiralizuotas dalis jungia tame kampe, pvz., AB arba CD. - Kiekviena alfa grandinė jungiasi su abiem beta grandinėm , o sąlytis tarp dviejų alfa arba beta grandinių yra silpnas.   4. Ketvirtinė Hemoglobino struktūa  sudaryta iš 4  polipeptidinių grandinių, kurios  jungiasi tarpusavyje nekovalentiniais ryšiais.  5. Hemo randama kiekviename iš keturių subvienetų, vadinamoje hemo „kišenėje“. Jos susidaro kiekvienoje grandinėje tarp E ir F segmentų..  6. Į vidinę, hidrofobinę „kišenės „dalį įeina nepoliniai vinilo radikalai, o šios kišenės išorėj yra atsukti hidrofiliniai propiono rūgšties radikalai, kurie yra greta teigiamą krūvį turinčių arginino ir lizino aminogrupių.     7 . Hb molekulė yra beveik rutulio formos. Jos keturios polipepptidinės grandinės sudaro tetradą. Apie hemą susidaro tokia mikroaplinka, kuri garantuoja grįžtamąjį  O2 prisijungimą.     8. Vidinė Hb molekulės dalis yra nepolinė. Tai svarbu grįžtamajai hemo oksigenizacijai, nes jis, užimdamas nepolinę dalį, yra apsaugotas nuo vandens.  9.Geležies atomas, esantis heme, jungiasi su baltymo grandinėje esančiu His. 10.Šis proksimalinis histidinas (F8) užima penktą koordinacinį ryšį  ir yra būtinas O2 prijungti.  11.Šeštas koordinacinis ryšys, kuris yra kitoje hemo plokštumos pusėje, yra O2 prijungimo vieta. Distalinis His (E7) yra šalia šios vietos.  12.Proksimalinis his didina hemo giminingumą degu        oniui, o distalinis His veikia sterinį efektą ir mažina CO prijungimą.  13.Distalinis His bei kitos AR, esančios greta 6-ojo koordinacinio ryšio, slopina hemo oksidaciją iki feriformos. 

Mioglobino ir hemoglobino prostetinė grupė- hemas.  1.Hemo pagrindą sudaro porfinas ( tetrapirolas ), sudarytas iš keturių pirolo ciklų, sujungtų metenilo ( „ druskų „ ) tilteliais.  2.Jis turi pplokščią  struktūrą. 3.Porfinai, turintys pakaitalų pirolo cikluose, vadinami porfirinais.  4.Vieni iš labiausiai palitusių porfinų atstovų yra protoporfinai.  5.Jų randama net 15 rūšių, bet biologinėse sistemose dažniausiai randamas protoporfinas IX.  6.hemas nuo protoporfirino IX skiraiasi tik  geležies atomu ( Fe2+ ). (feroprotoporfirinas) 7.Geležis esanti subvieneto kišenėje sudaro 6 ryšius, kurių 5 pastovūs t.y. susijungia su dviem azoto atomais kovalentiniais ryšiais ir su dviem azoto atomais koordinaciniais ryšiais, penktuoju ryšiu susijungia su proksimaliniu histidinu F8, o šeštasis ryšis nepastovus, šiuo ryšiu geležis gali prisijungti deguonį.  8.Geležies atomas heme gali būti  feroformos t.y. dvivalentė, nes tik tokia geležies forma geba prijungti deguonį, kai geležies krūvis tampa +3 tai vadinama feriforma ir toks ferihemoglobinas negali prisijungti deguonies.  9.Kadangi, tik dvivalentė geležis gali prisijungti deguonį, todėl egzistoja hidrofobinė kišenė ir distalinis histidinas E7, kurie apsaugo geležį nuo redukavimosi. 10. Be to geležis geba taip pat prisijungti ir CO ir giminingumas yra žymiai didesnis, tačiau, toks karbhemoglobinas negali pernešti deguonies ir todėl kaip ir dėl redukavimosi apsaugančios struktūros yra struktūrų, kurios taip pat slopina CO prisijungimą t.y. E7 ( distalinis histidinas ) ir pačios kišenės erdvinė struktūra.